酶的最適溫度是多少

Ⅰ 各種酶的最適溫度和最適pH值

酶的活性受環境pH的影響極為顯著。通常各種酶只有在一定的pH范圍內才表現它的活性。一種酶表現其催化活性最高時的pH值稱為該酶的最適pH。低於或高於最適pH時，酶的活性逐漸降低。不同酶的最適pH值不同，例如，胃蛋白酶的最適pH為1.5一2.5，胰蛋白酶的最適pH為8等
酶的最適pH受反應物性質和緩沖液性質的影響。例如，唾液澱粉酶的最適PH約為6.8，但在磷酸緩沖液中，其最適pH為6.4一6.6，在醋酸緩沖液中則為5.6。

Ⅱ 動植物中的酶的最適ph和最適溫度是多少

存在於不同生物體的酶它所適應的環境都是不同的，比如，人的血液的PH顯弱鹼性，血液裡面也有很多酶在工作，而胃液顯酸性，裡面也有很多酶在工作，這就是他們所適應的PH值。人是恆溫動物，體內大多數酶工作所適應的酶自然和冷血動物體內酶所適應的工作溫度不同。當然這還和酶自身的作用也有關系，比如血液在體內是流動的，而在體外就會很快凝固，這時候就是某種酶在工作所起的作用。

Ⅲ 酶最適溫度的問題

溫度太高或是太低，都會影響酶的活性，溫度繼續升高，酶就會失去活性。把酶當作人吧，當天太冷了人就不願意動，夏天太熱了就會悶，春天溫度適宜，所以到處旅遊的人就擠破景點。

Ⅳ 怎麼測酶的最適溫度

在不同的試管中加入相等質量的底物，同時加入該酶，並把其放入不同溫度下(如設置溫度梯度5度、15度、25度、35度、45度等)培養，通過測定在相同時間內底物被分解的程度，可以測出酶的活性大小。若得出35度時活性最高，還可以再設置33、34、35、36、37為溫度梯度，進一步精確其最適溫度。簡單地說,就是觀察一種酶在不同溫度下催化底物的速率或產物的生成速率.在催化底物或生成產物速率最高的那一點的溫度,就是酶反應的最適溫度.測試方法是:先准備足夠濃度的底物(已知底物濃度),然後加入一定量的酶,讓這個酶和底物組成的體系在不同溫度下反應一段時間,然後加入強酸或強鹼終止反應.

Ⅳ 酶的最適溫度（名詞解釋）

酶在一般在低溫條件下保存，在低溫條件下，酶活性很低，隨著溫度升高，酶的活性也逐漸增高，當溫度升到一定的時候，酶活性又開始下降，在酶活性最高點時對應的溫度就是酶的最適溫度。

Ⅵ 酶的最適溫度

其實在人教的教材中沒有把這個知識點講清楚，實際上，隨著溫度的升高，蛋白質或酶的活性是下降的，而溫度的升高又會提高反應速度，即：溫度與反應速度呈正比，溫度升高與酶的活性呈反比，所謂的最適溫度是取中間值，也就是溫度對兩者影響，並得到的反應速率進行相加，當累加值最大時，就認為該溫度為最適溫度
反應中催化劑本身只是起到促進反應速度的作用，反應本身是需要能量的。這部分能量用來破開原來的鍵，才能形成新的鍵（不管是放熱還是吸熱反應都需要外界能量，只是放熱反應新成鍵放出的能量大於開始消耗的能量），所需要最低的能量是一個閾值，只有高於這個閾值的才能參與反應。通常啟動反應的能量來自環境分子，溫度越高，環境分子攜帶的能量越大，能量高於閾值的分子才越多，所以反應更快。酶的作用就是降低這個閾值，可以理解為降低閾值後，環境中能量高於閾值的分子比例就更高，所以反應加速。這樣就能理解為什麼溫度升高，酶的催化能力增強。至於最適溫度時，酶已經處於部分失活了，只是酶活力和熱力學加速綜合效率達到最高，並不是在最適溫度酶是穩定的。
溫度對酶促反應速率的影響表現在兩個方面。一方面當溫度升高時，與一般化學反應一樣，反應速率加快。另一方面由於酶是蛋白質，隨著溫度的升高，酶蛋白逐漸變性而失活，引起酶反應速率下降。酶所表現的最適溫度是這兩種影響的綜合結果。蛋白質的空間結構在一定溫度內雖然沒有發生變化，但是溫度影響酶促反應中各中間產物的活化狀態，進而影響反應速率，影響酶的活性。

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(參考閱讀）


酶（enzyme）催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其復合體。是生物催化劑，能通過降低反應的活化能加快反應速度，但不改變反應的平衡點。絕大多數酶的化學本質是蛋白質。具有催化效率高、專一性強、作用條件溫和等特點。酶參與人體所有的生命活動：比如思考，運動，睡眠，呼吸，憤怒，喜悅或者分泌荷爾蒙等都是以酶為中心的活動結果。酶的催化作用催動著機體充滿活力的生化反應，催動著生命現象不斷健康的運行。同時，國內權威醫學證明，酶是人體內新陳代謝的催化劑，只有酶存在，人體內才能進行各項生化反應。人體內酶越多，越完整，其生命就越健康。而都市人普遍存在著缺酶的現象。
特性
1.高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2.專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3.多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；
4.溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
5.活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。
一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40℃之間，植物體內的酶最適溫度在40-50℃之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有的酶最適溫度可高達70℃。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.8，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內錯綜復雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應。若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病，因此酶與醫學的關系十分密切。
影響酶活力的因素
米契里斯（Michaelis）和門坦（Menten）根據中間產物學說推導出酶促反應速度方程式，即米-門公式（具體參考《環境工程微生物學》第四章微生物的生理）。由米門公式可知：酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。
（1）酶濃度對酶促反應速度的影響
從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關系圖解可以看出：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關系，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。
（2）底物濃度對酶促反應速度的影響
在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。
還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。
拓撲異構酶 拓撲異構酶
在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應速度並沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應速度。
（3）溫度對酶促反應速度的影響
各種酶在最適溫度范圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。
所以，人在發燒時，不想吃東西。
（4）pH對酶促反應速度的影響
酶在最適pH范圍內表現出活性，大於或小於最適pH，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為1~2的環境中，胰蛋白酶的最適pH在8左右。
（5）激活劑對酶促反應速度的影響
能激活酶的物質稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成後呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它必須經過適當的激活劑激活後才具活性。
（6）抑制劑對酶促反應速度的影響
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物鹼、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合後，底物仍可與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度並不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。
有的物質既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的激活劑。

Ⅶ 酶的活性最適宜的溫度

50度左右一般在10到100而100度酶完全失去活性

Ⅷ 酶的最適溫度為什麼是37度左右

絕大數的酶都是蛋白質,有少數是核酸.溫度過高會使蛋白質失活變性,溫度過低會抑制酶的活性.但並不會死亡.人體的溫度為37度左右,各種生命活動都離不開酶的參與.酶的最適溫度與人體的溫度是相對應的,這樣能更好地發揮它的作用和活性.

Ⅸ 人體內各種酶的最適溫度是

人身體部位不同，其溫度也有差別，所以酶也要適應不同的溫度，你說書上說是35-40度是比較合理的（所以人發燒到40度就比較危險了）。 人體內也有不同的PH值，一般人體內環境是7.4 ，但是胃裡的胃液是酸性的，正常胃液含有鹽酸，為強酸性。鹽酸由胃壁細胞分泌，能活化胃蛋白酶，並保持胃蛋白酶分解蛋白質的最適pH值為2.0。

Ⅹ 酶的適宜溫度

是的，不同的酶最適溫度是不同的，而且不同的反應中同一種酶的最適溫度也不一樣。酶的最適溫度和最適PH這些都不是酶的特徵性常數。Km是酶的特徵常數。