温度多少破坏酶

① 酶活性的因素有哪些，这些因素如何影响酶的活性

1、酶浓度

酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。

2、底物浓度

在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。

3、温度

各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。

最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。这也就是为何人在发烧时，不想吃东西的原因。

4、pH

酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。一方面会改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；另一方面过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。

5、激活剂

能激活酶的物质称为酶的激活剂。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。

6、抑制剂

能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。

② 温度对酶的活性的影响

调整二者的本身温度到所需温度保证两者接触时的温度是实验的指定温度，即保证两者接触时的温度是实验的指定温度，如果二者接触时温度不同 则无法保证试验温度。
探究温度对酶活性的影响
实验步骤：
1、 取6支洁净的试管，编上1、1′、2、2′、3、3′号，向1、2、3号试管分别注入 1mL新鲜的唾液淀粉酶，向1′、2′、3′号试管加入1mL可溶性淀粉溶液；
2、将1和1′号试管放置在100度左右的热水、2和2′号试管放置于37度左右的的温水、3和3′号试管放置于冰块中，维持各自温度5分钟；
3、分别将同温度下的淀粉溶液注入淀粉酶溶液中（既是1′号试管注入到1号试管中）摇匀后，维持各自的温度5分钟；
4、在3支试管中各滴入1滴碘液，摇匀；
5、观察并记录颜色变化。
预期实验现象：1号试管加碘后出现蓝色（原因：高温破坏酶的活性，淀粉酶无法分解淀粉）；2号试管加碘后不出现蓝色（原因：37℃为唾液淀粉酶最适合温度，此时酶的活性最高，淀粉被水解）；3号试管加碘后出现蓝色（原因：低温抑制酶的活性，淀粉水解受阻）
实验结论：酶活性的发挥需要最适宜的温度，温度过高或过低都影响酶的活性。唾液淀粉酶的最适温度为37℃。

③ 一般温度多低时,酶才会永久失活

一般不会一次永久失活的 反复冻融会使酶很快失活

④ 酶和温度有什么关系

各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。

如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃。

巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。

可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。

最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。

凡能影响蛋白质的理化因素都能影响酶的活性。因此温度、酸碱度、重金属离子都能影响酶的活性。高温、强酸、强碱等因素均可引起酶丧失催化能力。

酶是一种活性蛋白质。因此，一切对蛋白质活性有影响的因素都影响酶的活性。酶与底物作用的活性，受温度、pH值、酶液浓度、底物浓度、酶的激活剂或抑制剂等许多因素的影响。

(4)温度多少破坏酶扩展阅读：

影响酶活力的因素：

1、酶浓度对酶促反应速度的影响

从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。

但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。

2、底物浓度对酶促反应速度的影响

在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。

当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。

还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。

在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性。

从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。

3、pH对酶促反应速度的影响

酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：一是改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合。

二是过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。

4、抑制剂对酶促反应速度的影响

能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。

对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。

竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。

抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。

非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。

⑤ 当身体温度上升到多高时才会导致体内酶完全失活

人体内酶的最适温度接近体温，一般为37℃～40℃之间，若将酶加热到60℃即开始变性，超过80℃，酶的变性不可逆。

温度对酶促反应速度的影响在临床实践中具有指导意义。低温条件下，酶的活性下降，但低温一般不破坏酶，温度回升后，酶又恢复活性。所以在护理技术操作中对酶制剂和酶检测标本（如血清等）应放在冰箱中低温保存，需要时从冰箱取出，在室温条件下等温度回升后再使用或检测。临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受力，有利于进行手术治疗。温度超过80℃后，多数酶变性失活，临床应用这一原理进行高温灭菌。

⑥ 温度变化对酶活性的影响

我认为选择相等，理由如下：
在这个实验中只有温度能影响酶的活性，其他的ph神马的不用考虑。
那么重点在于这个酶到底有没有被破坏，至于怎么判断，我认为括号里的字能够说明，这道题目括号不是白打的，有了括号里的字，可以给我们参考依据。
温差不大，什么是温差不大？就是和25摄氏度差不多，既然差不多也就是对酶的影响不大，也就是不会破坏结构，只会影响活性。
希望采纳

⑦ 在温度很低的情况下，酶会不会变性，也就是完全失去活性

在这个温度下酶是不会失去活性的。生物体之所以被冻死是因为酶在这个温度下的活性不够高，导致能量不能满足生物体所需，生物体才会死亡。
我当时实习的时候是在科研所里，天天就要从-20℃冰箱把酶拿出来，让它恢复活性再用。
高温下，酶完全失去活性。因为高温会让蛋白变异，打乱了它的结构，这是一个不可逆反应。
注：生物体冻死的原因是因为细胞内水变成了冰，把细胞撑破了。
但是也有没冻死的，那是因为出现了极冰现象。（零摄氏度以下以液态存在的水）

⑧ 高温可破坏酶的分子结构，从而使酶失去活性吗

能，高温能使酶失去活性，因为酶大多为蛋白质，少数为RNA。蛋白质在高温下发生不可逆变性，从而失活

⑨ 关于温度对酶的活性的影响

1，不一样；
2.每一种酶的活性是不一样的，不一定是100度；